1. 研究目的与意义（文献综述包含参考文献）

1 精氨酸脱亚胺酶(adi)简介

精氨酸脱亚胺酶(arginine deiminase, ec 3.5.3.6)简称 adi，广泛存在于细菌、古细菌以及一些真核细胞中。1933年，f. horn 首次报道在铜绿假单胞菌(pseudomonas aeruginosa)中发现了 adi。随后，国内外研究者相继报道了来源于假单胞菌、乳球菌、支原体、乳酸杆菌属、盐杆菌和一些真核细胞等的 adi；但目前还没有关于在高等真核细胞中发现 adi 的报道。

在微生物体内的精氨酸代谢途径中，adi 催化第一个反应，将精氨酸水解生成l-瓜氨酸和氨；l-瓜氨酸在另外两种酶即鸟氨酸氨甲酞基转移酶(otc, ec 2.1.3.1)和氨基甲酸盐激酶(ck, ec 2.7.2.2)的作用下完成氨代谢。1 mol精氨酸被降解，可产生1 mol atp，因此该途径是一些微生物的主要能量来源。

2. 研究的基本内容、问题解决措施及方案

2.1 本课题要研究或解决的问题

精氨酸脱亚胺酶可以催化l-精氨酸或者l-精氨酸盐酸盐水解生成l-瓜氨酸和氨。l-瓜氨酸是一种非蛋白质氨基酸，在生物体内的氨代谢过程中发挥着重要的作用，在医药用品、化妆品、保健食品以及食品添加剂等领域应用前景广阔。本研究克隆adi基因，构建adi异源表达的基因工程菌，并优化表达方式研究重组酶酶学性质以及催化制备l-瓜氨酸的工艺研究。

2.2 拟采用的研究手段